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α螺旋

α-螺旋(α-helix)蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧,每个肽键的N-H和第四个肽键羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键,故α-螺旋十分稳定。

α-螺旋(α-helix):蛋白质中常见的二级结构肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

α螺旋是一种最常见的二级结构,最先由Linus Pauling和Robert Corey于1951年提出,其主要内容是:

肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展;

②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用;被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋;

③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈;每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm;螺旋的半径是0.23nm;Φ角和Ψ角分别为-57°和-48°;

④α螺旋有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋

氨基酸残基R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

α-螺旋在DNA结合基序(DNA binding motifs)中有非常重要的作用,比如在锌指结构亮氨酸拉链,螺旋-转角-螺旋等基序中都含有α-螺旋。这是因为α-螺旋的直径为1.2nm,正好和B-DNA大沟的直径相等,所以能够和B型DNA紧密结合。

α-螺旋氢键维持稳定

1. Pro(及Hpro)使α-螺旋中断,产生“结节”。Pro的α-碳原子参与吡咯环的形成,使α-碳原子N键不能旋转,Gly绕α-碳原子的自由度更大,所以大多α-螺旋起始或中止于Gly,还有Tyr和Ser等。

2.侧链较大的氨基酸相邻时影响生成两个“α-碳上分支”(α-碳原子上除了H,还有两个其他基团接在上面,如Thr,Ile(ile),Val等)

3.带相同电荷的氨基酸相邻,使α-螺旋趋于解体

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